Biologie
Porphyrine
Metalloporphyrine haben eine Schlüsselfunktion für eine Vielzahl von biologischen Prozessen, wie bei der Photosynthese oder in Häm-Proteinen. Hier sind sie beispielsweise verantwortlich für den Transport von kleinen Liganden (z.B. Sauerstoff) oder die Verteidigung von aeroben Organismen gegen oxidativen Stress. Dank ihrer besonderen optischen, magnetischen und elektronischen Eigenschaften sind sie als Porphyrin-basierte molekulare Bausteine vielversprechend für einen Einsatz im Bereich der Spintronik oder der Photovoltaik. Überraschenderweise ist bisher sehr wenig über die elektronische Struktur von Porphyrinen unter realen Bedingungen d.h. in raumtemperierten Lösungen oder in Gegenwart von Gegenionen, bekannt. Die biochemischen Funktionen von Porphyrinen untersuchen wir mithilfe von Röntgenspektroskopie an der L-Kante ihres Metallzentrums.
Catalase
Obwohl Katalase und Methämoglobin sehr ähnliche Eisen III basierte Hämgruppen besitzen, unterscheiden sie sich deutlich in ihrer Funktion. Katalase ist sehr effizient in der Wasserstoffperoxid-Spaltung, während Methämoglobin dies nicht vermag. Strukturanalysen lassen darauf schließen, dass dieser funktionale Unterschied in der Umgebung der Hämgruppe begründet ist. Um dies zu verstehen untersuchen wir die Proteine in ihrer natürlichen Umgebung, also in Lösung. Die Eisen L2,3 Kanten der Röntgenabsorptionsspektren zeigen deutliche Unterschiede in der elektronischen Konfiguration. Im Gegensatz zum Methämoglobin tritt bei der Katalase ein Ladungstransfer vom Metall zum Liganden auf, der einen partiellen Eisen IV-Charakter zur Folge hat. Der Ursprung hiefür liegt in den angrenzenden Tyrosin-Residuen. Wir vermuten, dass der partielle Eisen-IV-Charakter mitverantwortlich ist für die hohe Aktivität des Proteins. Beide Systeme (Katalase und Methämoglobin) befinden sich im high-spin Zustand. In Übereinstimmung mit früheren Studien der chemischen Aktivität sehen wir nur schwache Temperatureinflüsse in den Katalase Spektren.
