Themen: Forschungsreaktor (90) Materialforschung (67) Lebenswissenschaften (60)

Nachricht    25.02.2000

Neutronen verraten Wasserstoff in Eiweißen

Mit immer aufwendigeren Methoden wollen Forscher die feinsten Strukturen auch der lebenden Materie erkunden. So nutzen sie Synchrotronstrahlung und Neutronen, um die atomare Architektur von Proteinen zu enträtseln. Proteine (Eiweiße) sind organische Riesenmoleküle, die aus kompliziert gebauten und phantasievoll gefalteten Ketten Tausender Atome bestehen. Von der Aufklärung ihrer Strukturen auf atomarer Ebene versprechen sich die Wissenschaftler ein tieferes Verständnis der Funktion der an nahezu allen Lebensvorgängen beteiligten Proteine.

Damit will die biologische Strukturforschung auch Beiträge zur Entwicklung neuer organischer Werkstoffe, wirksamer Medikamente und zur Therapie von heute noch unheilbaren Krankheiten leisten.

Um sogar die Aufenthaltsorte einzelner Wasserstoffatome in den Proteinen bestimmen zu können, müssen Biologen, Chemiker und Physiker Bruchteile eines Millionstel Millimeters messen können. Eine besondere Methode dafür ist die sogenannte Protein-Kristallographie mit Neutronen. Dieser Technik widmet das Berliner Hahn-Meitner-Institut (HMI) in Kooperation mit dem Berliner Zentrum für Neutronenstreuung (BENSC) und dem Max-Delbrück-Zentrum für Molekularmedizin (MDC) am 25. und 26. Februar in Berlin einen Workshop. An dem Treffen sind Experten aus Frankreich, England, Deutschland, Japan und den USA beteiligt. Sie wollen neue Ergebnisse vorstellen und technische Fragen diskutieren.

Wegen des großen Aufwands wird die Protein-Kristallographie mit Neutronen bislang nur in Tokai-Mura (Japan), Grenoble (Frankreich), Los Alamos (USA), Didcot (England) und in Deutschland am Berliner Hahn-Meitner-Institut (HMI) genutzt. Große Hoffnung setzen die Wissenschaftler dabei in neuartige Neutronenlieferanten wie der geplanten Europäischen Spallationsquelle ESS. An ihrer Konzeption sind auch Forscher aus dem HMI beteiligt. In Berlin steht ihnen und Gastwissenschaftlern derzeit mit dem Forschungsreaktor BER II eine leistungsfähige konventionelle Neutronenquelle zur Verfügung.

Neutronen können viele Stoffe gut durchdringen. Als elektrisch neutrale atomare Teilchen werden sie dabei nur leicht gestreut. Bei kristallinem Material führt die Streuung zu charakteristischen Intensitätsmustern, die von Detektoren registriert werden. Nach Auswertung der Daten können die Forscher daraus die genaue Anordnung der Atome im Kristall ermitteln. In einer biologischen Substanz sind Neutronen gegenüber Wasserstoff besonders empfindlich. Für die Untersuchung dieser Substanzen ist daher die Neutronen-Methode besonders geeignet. Zudem werden die kostbaren Proben im Vergleich zur Untersuchung mit energiereicher Synchrotonstrahlung besser geschont. Wie für jede kristallographische Methode müssen die Eiweiße allerdings auch bei der Neutronen-Methode vor der Analyse nach speziellen Verfahren in ihre kristalline Form verwandelt werden.

25. und 26. Februar 2000,
Humboldt-Universität, Institut für Biologie,
Chausseestr. 117
10115 Berlin


           



Das könnte Sie auch interessieren
  • <p>Experimente an der Femtoslicing-Anlage von BESSY II zeigten den ultraschnellen Drehimpulsfluss von Gd- und Fe-Spins zum Gitter w&auml;hrend der Entmagnetisierung der GdFe-Legierung.</p>SCIENCE HIGHLIGHT      10.05.2019

    Laserinduzierte Spindynamik in Ferrimagneten: Wohin geht der Drehimpuls?

    Durch intensive Laserpulse kann die Magnetisierung eines Materials sehr schnell manipuliert werden. Magnetisierung wiederum ist fundamental mit dem Drehimpuls der Elektronen im Material verbunden. Ein Forscherteam des Max-Born-Instituts für Nichtlineare Optik und Kurzzeitspektroskopie (MBI) konnte nun an BESSY II den Drehimpulstransfer in einer ferrimagnetischen Eisen-Gadolinium-Legierung im Detail verfolgen. Dabei gelang es ihnen, am Femtoslicing-Experiment bei BESSY II die ultraschnelle optische Entmagnetisierung zu vermessen und deren grundlegende Prozesse und Geschwindigkeitsgrenzen zu verstehen. Die Forschungsergebnisse wurden in der Zeitschrift „Physical Review Letters“ veröffentlicht. [...]


  • <p>Die Tomographie einer neuwertigen Lithium-Elektrode.</p>SCIENCE HIGHLIGHT      06.05.2019

    3D-Tomographien zeigen, wie Lithium-Akkus altern

    Lithium-Akkus verlieren mit der Zeit an Kapazität. Bei jeder neuen Aufladung können sich Mikrostrukturen an den Elektroden bilden, die die Kapazität weiter reduzieren. Nun hat ein HZB-Team zusammen mit Batterieforschern aus dem Forschungszentrum Jülich, der Universität Münster und Partnern aus Forschungseinrichtungen in China den Prozess der Degradation von Lithium-Elektroden erstmals im Detail dokumentiert. Dies gelang ihnen mithilfe eines 3D-Tomographieverfahrens mit Synchrotronstrahlung an BESSY II (HZB) sowie am Helmholtz-Zentrum Geesthacht (HZG). Ihre Ergebnisse sind in der Fachzeitschrift Materials Today veröffentlicht (Open Access). [...]


  • <p>Zinnselenid besitzt eine schichtartige orthorhombische Kristallstruktur (links). Oberhalb von 500 Grad Celsius (rechts) &auml;ndert sich die Anordnung der Schichten.</p>SCIENCE HIGHLIGHT      24.04.2019

    Thermoelektrika: Neue Einblicke ins Rekordmaterial Zinnselenid

    Bei den Thermoelektrika könnte Zinnselenid die bisherigen Rekordhalter aus Wismuttellurid an Effizienz deutlich übertreffen. Allerdings ist der thermoelektrische Effekt in Zinnselenid nur bei Temperaturen oberhalb von 500 Grad so enorm. Nun zeigen Messungen an den Synchrotronquellen BESSY II und PETRA III, dass sich Zinnselenid auch bei Raumtemperatur als Thermoelektrikum nutzen lässt – sofern man hohen Druck anlegt. [...]




Newsletter