MAXYMUS - Neue Einsichten mit Röntgenblitzen
Das derzeit modernste Rasterröntgenmikroskop wird vom Stuttgarter Max-Planck-Institut für Metallforschung am Helmholtz-Zentrum Berlin eingeweiht; Experten treffen sich zum Workshop über Röntgenmikroskopie Stuttgart/Berlin: Am 10. und 11. November weiht das Stuttgarter Max-Planck-Institut für Metallforschung (MPI-MF) im Rahmen des internationalen Workshops „New Frontiers in Soft X-Ray Microscopy“ feierlich sein neues Rasterröntgenmikroskop MAXYMUS an der Berliner Synchrotronstrahlungsquelle BESSY II ein. Unter der Schirmherrschaft von Professor Dr. Anke Rita Kaysser-Pyzalla, Wissenschaftliche Geschäftsführerin am Helmholtz-Zentrum Berlin (HZB), Professor Dr. Gisela Schütz, Direktorin der Abteilung „Moderne magnetische Materialien“ am MPI-MF und Dr. Brigitte Baretzky, Projektleiterin am MPI-MF treffen sich zahlreiche hochrangige Experten aus aller Welt, um über die neuesten Entwicklungen auf dem Gebiet der Röntgenmikroskopie zu diskutieren.
- Umweltchemie an BESSY II: Radikale in GewässernWie entstehen in wässrigen Lösungen unter UV-Licht so genannte Radikale? Diese Frage spielt sowohl für die Gesundheitsforschung als auch für den Umweltschutz eine wichtige Rolle, beispielsweise im Zusammenhang mit der Überdüngung von Gewässern durch die Landwirtschaft. Ein Team hat nun an BESSY II eine neue Methode etabliert, um Hydroxyl-Radikale in Lösung zu untersuchen. Mit einem Trick konnten sie überraschende Einblicke in den Reaktionspfad gewinnen.
- Start für den Aufbau eines neuen Rechenzentrums in BerlinMit dem Aufbau eines neuen Rechenzentrums in Berlin schaffen das Zuse Institute Berlin (ZIB) und das Helmholtz-Zentrum Berlin (HZB) die Grundlage für eine skalierbare und souveräne Dateninfrastruktur in Berlin. Das Projekt stärkt die wissenschaftliche Leistungsfähigkeit der Berliner Wissenschaft und leistet zugleich einen wichtigen Beitrag zu Forschungssicherheit, Resilienz und technologischer Unabhängigkeit.
- Proteinkristallographie an BESSY II: Schneller, besser und automatischerViele Erkrankungen hängen mit Fehlfunktionen von Proteinen im Organismus zusammen. Die dreidimensionale Architektur dieser Moleküle ist oft äußerst komplex, liefert aber wertvolle Hinweise für das Verständnis von biologischen Prozessen und die Entwicklung von Medikamenten. Mit Röntgendiffraktion an den MX-Beamlines von BESSY II lässt sich die 3D Struktur von Proteinen entschlüsseln. Mehr als 5000 Strukturen sind bis heute an den drei MX-Beamlines von BESSY II gelöst worden. Ein Rückblick und Ausblick im Gespräch mit Manfred Weiss, dem Leiter der Makromolekularen Kristallographie.