Dem Leuchten auf den Grund gegangen - Wissenschaftler klären am HZB die Struktur eines designten Proteins auf

Bändermodell des fluoreszierenden Proteins „Dreiklang“, <br />dessen Struktur am Elektronenspeicherring BESSY<br />vermessen wurde.

Bändermodell des fluoreszierenden Proteins „Dreiklang“,
dessen Struktur am Elektronenspeicherring BESSY
vermessen wurde.

Fluoreszierende Proteine sind wichtige Untersuchungswerkzeuge in den Biowissenschaften: Angekoppelt an andere Eiweißstoffe, lassen sich mit ihrer Hilfe Lebensvorgänge in Zellen und Organismen auf molekularer Ebene genau studieren. Die Fluoreszenz-Proteine werden dazu gezielt zum Leuchten gebracht, beziehungsweise bei Bedarf in den nicht-leuchtenden Zustand überführt. Übertragen gesprochen: Sie werden wie eine Lampe an- oder ausgeschaltet. Am Helmholtz-Zentrum Berlin (HZB) ist es Wissenschaftlern nun erstmals gelungen, die mit der Fluoreszenz verbundenen Strukturmerkmale an ein und demselben Proteinkristall im ein- und ausgeschalteten Zustand zu untersuchen. Die Ergebnisse haben sie in Nature Biotechnology veröffentlicht (doi:10.1038/nbt.1952).

Für ihre Arbeit nutzten die Forscher vom Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen und von der Freien Universität Berlin die MX-Beamline BL14.2 des HZB-Elektronenspeicherrings BESSY, die im Rahmen des Joint Berlin MX-Laboratory zusammen mit der FU-Berlin, der HU, dem MDC und dem FMP betrieben wird. Mit dem intensiven Röntgenlicht der Beamline können Proteinkristalle mit höchster Auflösung vermessen werden. Untersuchungsobjekt war ein grün fluoreszierendes Protein mit dem Namen „Dreiklang“. Der Proteinkristall wurde zunächst bei Raumtemperatur aus dem fluoreszierenden in den nicht-fluoreszierenden Zustand überführt – der Schalter also auf „Aus“ gestellt. Anschließend vermaßen die Wissenschaftler den Kristall im tiefgefrorenen Zustand bei etwa minus 170 Grad Celsius an der BESSY-Beamline.

„Normalerweise geht ein Proteinkristall kaputt, wenn man es nach der Vermessung wieder auf Raumtemperatur erwärmt“, beschreibt Dr. Uwe Müller, HZB-Arbeitsgruppenleiter „Makromolekulare Kristallographie“ das Besondere der Untersuchungen: „In diesem Fall ist es aber gelungen, das Protein funktionsfähig zu halten.“ So war es möglich, den Proteinkristall bei 30 Grad Celsius in den fluoreszierenden Zustand zu bringen, anschließend erneut einzufrieren und ein zweites Mal an der Beamline zu vermessen. Bei der anschließenden Analyse der Daten stellte das Forscherteam fest, dass sich die Struktur des Proteins im ein- beziehungsweise ausgeschalteten Zustand durch die Zahl der eingelagerten Wassermoleküle unterscheidet.

„Mit der Untersuchung des Dreiklang-Moleküls haben wir am BESSY Neuland betreten“, sagt Uwe Müller. Es handele sich dabei um ein designtes Protein, dass es in dieser Form in der Natur nicht gebe. Müller: „Mit der MX-Beamline lassen sich also nicht nur natürliche Proteine, sondern auch völlig neue Materialien untersuchen. Wir sind mit unserer Arbeit noch ein Stück weiter in den Kernbereich der HZB-Forschung `Funktionale Materialien´ gerückt“, so Müller.

HS

  • Link kopieren

Das könnte Sie auch interessieren

  • Lithium-Schwefel-Batterien im Taschenformat an BESSY II durchleuchtet
    Science Highlight
    08.01.2025
    Lithium-Schwefel-Batterien im Taschenformat an BESSY II durchleuchtet
    Neue Einblicke in Lithium-Schwefel-Pouchzellen hat ein Team aus HZB und dem Fraunhofer-Institut für Werkstoff- und Strahltechnik (IWS) in Dresden an der BAMline von BESSY II gewonnen. Ergänzt durch Analysen im Imaging Labor des HZB sowie weiteren Messungen ergibt sich ein neues und aufschlussreiches Bild von Prozessen, die Leistung und Lebensdauer dieses industrierelevanten Batterietyps begrenzen. Die Studie ist im renommierten Fachjournal "Advanced Energy Materials" publiziert.

  • Größte bisher bekannte magnetische Anisotropie eines Moleküls gemessen
    Science Highlight
    21.12.2024
    Größte bisher bekannte magnetische Anisotropie eines Moleküls gemessen
    An der Berliner Synchrotronstrahlungsquelle BESSY II ist es gelungen, die größte magnetische Anisotropie eines einzelnen Moleküls zu bestimmen, die jemals experimentell gemessen wurde. Je größer diese Anisotropie ist, desto besser eignet sich ein Molekül als molekularer Nanomagnet. Solche Nanomagnete besitzen eine Vielzahl von potenziellen Anwendungen, z. B. als energieeffiziente Datenspeicher. An der Studie waren Forschende aus dem Max-Planck-Institut für Kohlenforschung (MPI KOFO), dem Joint Lab EPR4Energy des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion (MPI CEC) und dem Helmholtz-Zentrums Berlin beteiligt.
  • Ernst-Eckhard-Koch-Preis und Innovationspreis Synchrotronstrahlung
    Nachricht
    13.12.2024
    Ernst-Eckhard-Koch-Preis und Innovationspreis Synchrotronstrahlung
    Auf dem diesjährigen Nutzertreffen zeichnete  der Freundeskreis des HZB die herausragende Promotionsarbeit von Dr. Dieter Skroblin von der Technischen Universität Berlin mit dem Ernst-Eckhard-Koch-Preis aus. Der Europäische Innovationspreis Synchrotronstrahlung ging an Dr. Manfred Faubel vom Max-Planck-Institut für Dynamik und Selbstorganisation in Göttingen und Dr. Bernd Winter vom Fritz-Haber-Institut in Berlin.