Proteinstrukturen besser erforschen
Uwe Müller und Thomas Frederking (v.li.) durchtrennen das Band. Der neue Detektor ist nun einsatzbereit.
Oliver Daumke vom Max-Delbrück-Zentrum referierte darüber, warum die Erforschung von Proteinen eine wichtige Aufgabe ist.
Uwe Müller (HZB), Gerd Illing (4ii Consulting) und Wolfram Saenger (FU-Berlin) im Gespräch.
Erfolgreich installiert: Michael Hellmig (li.), Ingenieur aus dem HZB, hat den Detektor in die MX-Beamline Bl14.1 integriert. Über die neuen experimentellen Möglichkeiten freut sich auch Manfred Weiss (re.) aus der MX-Arbeitsgruppe.
Feierlich eingeweiht: Der neue Pilatus-Detektor für die Kristallographie ist nun einsatzbereit
Am Montag, dem 25. Februar wurde der neue Pilatus 6M-Detektor am HZB eingeweiht, der an der MX-Beamline BL14.1 für noch bessere Ergebnisse sorgen wird. Thomas Frederking, kaufmännischer Geschäftsführer am HZB, und Dr. Uwe Müller, Leiter der HZB-Arbeitsgruppe Kristallographie“, zerschnitten gemeinsam das rote Band und übergaben damit den neuen Detektor in den Dienst der Wissenschaft. Entwickelt und gefertigt wurde das neue Gerät von der Schweizer Firma Dectris. Das HZB investierte 1, 2 Millionen Euro in dieses Projekt.
„Wir freuen uns, dass der neue Detektor jetzt betriebsbereit ist. Für unsere Nutzer ist es ein Riesenfortschritt. Aufgrund seiner Größe, seiner Rauschfreiheit und seiner Schnelligkeit ist der Detektor das Beste, was es momentan im Bereich Detektoren für Röntgenkristallographie auf dem Markt gibt. Wir sind auf die ersten wissenschaftlichen Ergebnisse gespannt“, sagt Uwe Müller auf der Veranstaltung.
Zur Eröffnungsfeier kamen hochrangige Gäste aus der Wissenschaft, die die Bedeutung der Proteinkristallografie für die Forschung in der Region unterstrich. Prof. Dr. Walter Rosenthal, wissenschaftlicher Vorstand des Max-Delbrück-Zentrums (MDC) in Berlin-Buch, nahm an der Einweihungszeremonie ebenso teil wie langjährige Kooperationspartner. Prof. Dr. Udo Heinemann (MDC) und Prof. Dr. Wolfram Saenger von der Freien Universität haben wesentlich dazu beigetragen, die Beamlines für die Untersuchung von Proteinen an BESSY II aufzubauen und die Methode am Elektronenspeicherring zu etablieren.
Gastredner Dr. Oliver Daumke vom MDC in Berlin veranschaulichte, welche Bedeutung die Untersuchung von Proteinstrukturen für die Gesellschaft hat. Durch die exakte Erkennung der Struktur und des Wirkungsmechanismus von speziellen Proteinen unseres Immunsystems erhoffe man sich beispielweise, Grippeerkrankungen schneller eindämmen zu können.
Etwa 20 Prozent aller HZB-Nutzer im Bereich Photonen forschen an den MX-Beamlines. Ein aktuelles Beispiel aus der Forschung ist, wie Proteine das Sehen steuern können. Die Untersuchungen wurden an BESSY II durchgeführt. Hier erfahren Sie mehr darüber.
- Proteinkristallographie an BESSY II: Schneller, besser und automatischerViele Erkrankungen hängen mit Fehlfunktionen von Proteinen im Organismus zusammen. Die dreidimensionale Architektur dieser Moleküle ist oft äußerst komplex, liefert aber wertvolle Hinweise für das Verständnis von biologischen Prozessen und die Entwicklung von Medikamenten. Mit Röntgendiffraktion an den MX-Beamlines von BESSY II lässt sich die 3D Struktur von Proteinen entschlüsseln. Mehr als 5000 Strukturen sind bis heute an den drei MX-Beamlines von BESSY II gelöst worden. Ein Rückblick und Ausblick im Gespräch mit Manfred Weiss, dem Leiter der Makromolekularen Kristallographie.
- 5000. Proteinstruktur an BESSY II: Startpunkt für einen COVID-WirkstoffViele Proteine besitzen eine komplexe Architektur, die bestimmte biologische Funktionen ermöglicht. An manchen Stellen können Moleküle andocken und die Funktion des Proteins verändern. Ein Team am HZB hat nun das Nsp1-Protein untersucht, das bei der Infektion mit dem SARS-CoV-2-Virus eine Rolle spielt. Sie analysierten Proteinkristalle, die sie zuvor mit Molekülen aus einer Fragmentbibliothek versetzt hatten und entdeckten dabei insgesamt 21 Kandidaten als Startpunkte für die Medikamentenentwicklung. Gleichzeitig entschlüsselten sie damit auch die 5000. Struktur an BESSY II.
- Was die Zinkkonzentration in Zähnen verrätZähne sind Verbundstrukturen aus Mineralien und Proteinen, dabei besteht der Großteil des Zahns aus Dentin, einem knochenartigen, hochporösen Material. Diese Struktur macht Zähne sowohl stark als auch empfindlich. Neben Kalzium und Phosphat enthalten Zähne auch Spurenelemente wie Zink. Mit komplementären mikroskopischen Verfahren hat ein Team der Charité Berlin, der TU Berlin und des HZB die Verteilung von natürlichem Zink im Zahn ermittelt. Das Ergebnis: mit zunehmender Porosität des Dentins in Richtung Pulpa steigt die Zinkkonzentration um das 5- bis 10-fache. Diese Erkenntnis hilft, den Einfluss von zinkhaltigen Füllungen auf die Zahngesundheit besser zu verstehen und könnte Verbesserungen in der Zahnmedizin anstoßen.