Proteinstrukturen besser erforschen
Uwe Müller und Thomas Frederking (v.li.) durchtrennen das Band. Der neue Detektor ist nun einsatzbereit.
Oliver Daumke vom Max-Delbrück-Zentrum referierte darüber, warum die Erforschung von Proteinen eine wichtige Aufgabe ist.
Uwe Müller (HZB), Gerd Illing (4ii Consulting) und Wolfram Saenger (FU-Berlin) im Gespräch.
Erfolgreich installiert: Michael Hellmig (li.), Ingenieur aus dem HZB, hat den Detektor in die MX-Beamline Bl14.1 integriert. Über die neuen experimentellen Möglichkeiten freut sich auch Manfred Weiss (re.) aus der MX-Arbeitsgruppe.
Feierlich eingeweiht: Der neue Pilatus-Detektor für die Kristallographie ist nun einsatzbereit
Am Montag, dem 25. Februar wurde der neue Pilatus 6M-Detektor am HZB eingeweiht, der an der MX-Beamline BL14.1 für noch bessere Ergebnisse sorgen wird. Thomas Frederking, kaufmännischer Geschäftsführer am HZB, und Dr. Uwe Müller, Leiter der HZB-Arbeitsgruppe Kristallographie“, zerschnitten gemeinsam das rote Band und übergaben damit den neuen Detektor in den Dienst der Wissenschaft. Entwickelt und gefertigt wurde das neue Gerät von der Schweizer Firma Dectris. Das HZB investierte 1, 2 Millionen Euro in dieses Projekt.
„Wir freuen uns, dass der neue Detektor jetzt betriebsbereit ist. Für unsere Nutzer ist es ein Riesenfortschritt. Aufgrund seiner Größe, seiner Rauschfreiheit und seiner Schnelligkeit ist der Detektor das Beste, was es momentan im Bereich Detektoren für Röntgenkristallographie auf dem Markt gibt. Wir sind auf die ersten wissenschaftlichen Ergebnisse gespannt“, sagt Uwe Müller auf der Veranstaltung.
Zur Eröffnungsfeier kamen hochrangige Gäste aus der Wissenschaft, die die Bedeutung der Proteinkristallografie für die Forschung in der Region unterstrich. Prof. Dr. Walter Rosenthal, wissenschaftlicher Vorstand des Max-Delbrück-Zentrums (MDC) in Berlin-Buch, nahm an der Einweihungszeremonie ebenso teil wie langjährige Kooperationspartner. Prof. Dr. Udo Heinemann (MDC) und Prof. Dr. Wolfram Saenger von der Freien Universität haben wesentlich dazu beigetragen, die Beamlines für die Untersuchung von Proteinen an BESSY II aufzubauen und die Methode am Elektronenspeicherring zu etablieren.
Gastredner Dr. Oliver Daumke vom MDC in Berlin veranschaulichte, welche Bedeutung die Untersuchung von Proteinstrukturen für die Gesellschaft hat. Durch die exakte Erkennung der Struktur und des Wirkungsmechanismus von speziellen Proteinen unseres Immunsystems erhoffe man sich beispielweise, Grippeerkrankungen schneller eindämmen zu können.
Etwa 20 Prozent aller HZB-Nutzer im Bereich Photonen forschen an den MX-Beamlines. Ein aktuelles Beispiel aus der Forschung ist, wie Proteine das Sehen steuern können. Die Untersuchungen wurden an BESSY II durchgeführt. Hier erfahren Sie mehr darüber.
- BESSY II: Hochaufgelöste Einblicke in einzelne Biomoleküle und KatalysatorenWinzige biologische Proben und sogar einzelne Biomoleküle können nun an der BESSY-II-Infrarot-Beamline unter lebensnahen Bedingungen in höchster Auflösung untersucht werden. Die nanoskalige Infrarotspektroskopie (s-SNOM) wurde dafür verbessert und gründlich validiert. Ultradünne Membrane auf Siliziumbasis ermöglichen dabei die Untersuchung im wässrigen Medium. Ein internationales Team um den HZB-Experten Dr. Alexander Veber konnte nach einem ersten Proof-of-Concept nachweisen, dass Nano-IR-Messungen in wässriger Umgebung mit den erwarteten Fernfeld-IR-Spektren übereinstimmen. Dieser methodische Fortschritt ermöglicht nun tiefere Einblicke in Biomaterialien, aber auch die Beobachtung katalytischer Prozesse in flüssigen Umgebungen.
- Neue Methode zeigt, wie molekulare Schalter von ihren Nachbarn beeinflusst werdenForschende der Friedrich-Schiller-Universität Jena und des Helmholtz-Zentrums Berlin (HZB) können erstmals direkt erkennen, wie die Umgebung eines molekularen Schalters dessen elektronische Struktur beeinflusst. Molekulare Schalter sind Moleküle, die sich durch äußere Einflüsse wie Temperaturänderungen zwischen zwei Zuständen umschalten lassen – ähnlich einem Schalter mit den Positionen „An“ und „Aus“. Solche Moleküle werden als mögliche Bausteine für künftige Datenspeicher oder Sensormaterialien erforscht. Mit Hilfe der magnetischen Terahertz-Spektroskopie an BESSY II konnten die Forschenden nun erstmals unterscheiden, ob benachbarte Moleküle in einem Material gleich oder anders geschaltet sind. Die Ergebnisse sind in der Zeitschrift „Angewandte Chemie International Edition“ erschienen.
- Beschleunigerprojekt SEAlab: Abschluss und AusblickDas Beschleunigerprojekt SEAlab hat die letzte Messkampagne im Sommer 2026 erfolgreich abgeschlossen. Nun wird die Anlage zurückgebaut, viele Komponenten sollen weiterverwendet werden. Die beiden Beschleunigungsphysiker Axel Neumann und Thorsten Kamps erklären, was das Projekt erreicht hat, und geben einen Ausblick auf die Zukunft.