HZB und Freie Universität Berlin gründen gemeinsame Forschergruppe „Röntgenmikroskopie“, um komplexe Vorgänge in Zellen zu untersuchen
Im Mai startet die gemeinsame Forschergruppe „Röntgenmikroskopie“, in der die Teams von Prof. Dr. Gerd Schneider (Helmholtz-Zentrum Berlin) und Prof. Dr. Helge Ewers (Freie Universität Berlin) ihre Expertisen bündeln. Während Ewers‘ Gruppe ihre Erfahrung auf dem Gebiet der Lichtmikroskopie und der biologischen Grundlagenforschung einbringt, betreut die HZB-Arbeitsgruppe die Röntgenmikroskopie an der Synchrotronquelle BESSY II. Beide Methoden helfen Forscherinnen und Forschern, einen detaillierten Einblick in die Abläufe innerhalb von Zellen zu bekommen.
„Wir freuen uns sehr über die neue Kooperation mit der Arbeitsgruppe von Herrn Ewers. Unsere eigenen Aktivitäten auf diesem Gebiet erhalten dadurch eine stärkere Anbindung an die biologische Forschung der Universität“, sagt Prof. Dr. Gerd Schneider. Zu den Kernaufgaben seiner Abteilung am HZB gehört die Weiterentwicklung der Röntgenmikroskopie und -optiken an der Synchrotronquelle BESSY II. Durch den regen Austausch mit dem neuen Kooperationspartner werde die Methodenentwicklung neue Impulse erhalten, so Schneider. Auch Prof. Dr. Helge Ewers ist von der zukunftsweisenden Zusammenarbeit überzeugt: „Durch die Röntgenmikroskopie eröffnen sich für uns völlig neue Möglichkeiten in der Erforschung intrazellulärer Vorgänge.“
Die gemeinsame Forschergruppe setzt auf die komplementäre Nutzung von Licht- und Röntgenmikroskopie. Mit Lichtmikroskopie- und Super-Resolution-Verfahren lassen sich Proteine mit Farbmolekülen markieren und in den Zellproben sehr gut lokalisieren. Die Röntgenmikroskopie ermöglicht es korrelativ, die Verteilung von Proteinen, Viren oder Nanopartikeln in den Zellen in einem relativ großen Bildausschnitt mit hoher Auflösung dreidimensional darzustellen. Beide Mikroskopie-Verfahren liefern damit ein umfassendes Bild von innerzellulären Strukturen und Prozessen.
Nach einem erfolgreichen Upgrade steht das Röntgenmikroskop TXM an der Synchrotronquelle BESSY II seit kurzem wieder den Nutzerinnen und Nutzern zur Verfügung. Neben biologischen Untersuchungen, die jetzt gebündelt in der gemeinsamen Forschergruppe bearbeitet werden, nutzen HZB-Forschende das Röntgenmikroskop vor allem für Fragestellungen in der Energiematerialforschung.
- Umweltchemie an BESSY II: Radikale in GewässernWie entstehen in wässrigen Lösungen unter UV-Licht so genannte Radikale? Diese Frage spielt sowohl für die Gesundheitsforschung als auch für den Umweltschutz eine wichtige Rolle, beispielsweise im Zusammenhang mit der Überdüngung von Gewässern durch die Landwirtschaft. Ein Team hat nun an BESSY II eine neue Methode etabliert, um Hydroxyl-Radikale in Lösung zu untersuchen. Mit einem Trick konnten sie überraschende Einblicke in den Reaktionspfad gewinnen.
- Proteinkristallographie an BESSY II: Schneller, besser und automatischerViele Erkrankungen hängen mit Fehlfunktionen von Proteinen im Organismus zusammen. Die dreidimensionale Architektur dieser Moleküle ist oft äußerst komplex, liefert aber wertvolle Hinweise für das Verständnis von biologischen Prozessen und die Entwicklung von Medikamenten. Mit Röntgendiffraktion an den MX-Beamlines von BESSY II lässt sich die 3D Struktur von Proteinen entschlüsseln. Mehr als 5000 Strukturen sind bis heute an den drei MX-Beamlines von BESSY II gelöst worden. Ein Rückblick und Ausblick im Gespräch mit Manfred Weiss, dem Leiter der Makromolekularen Kristallographie.
- 5000. Proteinstruktur an BESSY II: Startpunkt für einen COVID-WirkstoffViele Proteine besitzen eine komplexe Architektur, die bestimmte biologische Funktionen ermöglicht. An manchen Stellen können Moleküle andocken und die Funktion des Proteins verändern. Ein Team am HZB hat nun das Nsp1-Protein untersucht, das bei der Infektion mit dem SARS-CoV-2-Virus eine Rolle spielt. Sie analysierten Proteinkristalle, die sie zuvor mit Molekülen aus einer Fragmentbibliothek versetzt hatten und entdeckten dabei insgesamt 21 Kandidaten als Startpunkte für die Medikamentenentwicklung. Gleichzeitig entschlüsselten sie damit auch die 5000. Struktur an BESSY II.