Herausragende Masterarbeit zur Struktur und Funktion eines Bakterien-Enzyms gewürdigt
Lena Graß hat für ihre Masterarbeit einen Preis der GBM erhalten. © FU Berlin
Die Doktorandin Lena Graß aus der Arbeitsgruppe Strukturbiochemie der Freien Universität Berlin ist am 17. Dezember 2018 mit dem Masterpreis der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie e.V. (GBM) ausgezeichnet worden. Für ihre Masterarbeit an der Freien Universität Berlin und den MX-Beamlines von BESSY II hat sie die Struktur und Funktion einer so genannten RNA-Helikase entschlüsselt.
Diese bakteriellen Enzyme können die Aktivitäten von RNA Molekülen verändern und darüber den Lebenszyklus von Bakterien beeinflussen. Im Rahmen ihrer Masterarbeit hat Lena Graß eine RNA Helikase aus dem Darmbakterium Escherichia coli untersucht. Ein nahe verwandtes Enzym aus dem Bakterium Borrelia burgdorferi, dem Erreger der Borreliose, ist für die Infektiosität dieser Bakterien essentiell. Ein besseres Verständnis dieses Enzyms könnte helfen, neue Wirkstoffe zu entwickeln, um das Enzym zu blockieren.
Graß hat das Enzym über gentechnische Verfahren hergestellt. Wie das Enzym im Detail aufgebaut und gefaltet ist, konnte sie mit Hilfe der makromolekularen Röntgenkristallographie an den MX-Strahlrohren des Joint Berlin MX-Laboratory an BESSY II aufklären.
Graß begann 2015 ihr Masterstudium der Biochemie an der Eberhard Karls Universität Tübingen und absolvierte ihre Masterarbeit in der Arbeitsgruppe Strukturbiochemie der Freien Universität Berlin in Kooperation mit der Gruppe Makromolekulare Kristallographie am Helmholtz-Zentrum Berlin. Anfang 2018 schloss sie ihren Master mit der Bestnote ab. Aktuell promoviert sie in der Arbeitsgruppe Strukturbiochemie an der Freien Universität.
- Humboldt-Fellow am HZB-Institut für Solare Brennstoffe: Alexander R. UhlAlexander R. Uhl von der UBC Okanagan School of Engineering in Kelowna, Kanada, will mit Roel van de Krol vom HZB-Institut für Solare Brennstoffe einen effizienten und günstigen Photoelektrolyseur entwickeln, um mit Sonnenlicht Wasserstoff zu produzieren. Sein Aufenthalt wird von der Alexander von Humboldt-Stiftung gefördert.
- 5000. Proteinstruktur an BESSY II: Startpunkt für einen COVID-WirkstoffViele Proteine besitzen eine komplexe Architektur, die bestimmte biologische Funktionen ermöglicht. An manchen Stellen können Moleküle andocken und die Funktion des Proteins verändern. Ein Team am HZB hat nun das Nsp1-Protein untersucht, das bei der Infektion mit dem SARS-CoV-2-Virus eine Rolle spielt. Sie analysierten Proteinkristalle, die sie zuvor mit Molekülen aus einer Fragmentbibliothek versetzt hatten und entdeckten dabei insgesamt 21 Kandidaten als Startpunkte für die Medikamentenentwicklung. Gleichzeitig entschlüsselten sie damit auch die 5000. Struktur an BESSY II.
- Was die Zinkkonzentration in Zähnen verrätZähne sind Verbundstrukturen aus Mineralien und Proteinen, dabei besteht der Großteil des Zahns aus Dentin, einem knochenartigen, hochporösen Material. Diese Struktur macht Zähne sowohl stark als auch empfindlich. Neben Kalzium und Phosphat enthalten Zähne auch Spurenelemente wie Zink. Mit komplementären mikroskopischen Verfahren hat ein Team der Charité Berlin, der TU Berlin und des HZB die Verteilung von natürlichem Zink im Zahn ermittelt. Das Ergebnis: mit zunehmender Porosität des Dentins in Richtung Pulpa steigt die Zinkkonzentration um das 5- bis 10-fache. Diese Erkenntnis hilft, den Einfluss von zinkhaltigen Füllungen auf die Zahngesundheit besser zu verstehen und könnte Verbesserungen in der Zahnmedizin anstoßen.