Ein Sensor für Wasserstoffbrückenbindungen
Schematische Darstellung eines Wassermoleküls,
welches von Acetonitrilmolekülen umgeben ist.
Wissenschafter des Helmholtz-Zentrum Berlin (HZB) haben einen Sensor für die Wasserstoffbrückenbindungen in flüssigem Wasser gefunden. In Röntgenspektren fanden sie einen Peak, der empfindlich auf das Brechen von Wasserstoffbrücken reagiert. Sie publizieren die Ergebnisse in der online-Ausgabe der Zeitschrift Angewandte Chemie (DOI: 10.1002/anie.201104161).
Sie geben dem Wasser seine besonderen Eigenschaften, sie sind der Grund für viele biochemische Phänomene und ihre Existenz wird sogar im Chemie-Unterricht behandelt: die Wasserstoffbrückenbindungen. Es sind anziehende Kräfte, die sich zwischen benachbarten Wassermolekülen bilden beziehungsweise allgemeiner ausgedrückt: zwischen einem Wasserstoff-Atom und einem elektronegativen Atom wie Sauerstoff oder Stickstoff. Diese anziehenden Kräfte verändern die Geometrie und die elektronische Struktur des Moleküls. Wenn man flüssige Proben mit Röntgenmethoden untersucht, zeigen sich diese Kräfte in den Röntgenspektren, indem sie die verschiedenen Messsignale (Peaks) beeinflussen.
Kathrin Lange und ihre Kollegen vom HZB haben untersucht, welchen Einfluss die Wasserstoffbrückenbindungen auf ihre Röntgenemissionsspektren haben. Sie haben dazu in einer Messreihe zunächst reines Wasser untersucht und dieses dann zunehmend mit Acetonitril verdünnt. Die Vermischung mit Acetonitril führt zum Aufbrechen des Wasserstoffbrücken-Netzwerks zwischen den Wassermolekülen. Dieses Aufbrechen konnten die Wissenschaftler nun erstmals im Spektrum nachweisen: Sie fanden einen Peak, dessen Intensität innerhalb der Verdünnungsreihe abnahm, wobei die Intensitätsabnahme mit der geringer werdenden Anzahl von Wasserstoffbrückenbindungen korrellierte. Damit konnten sie diesen Peak als einen Sensor für Wasserstoffbrückenbindungen identifizieren.
Die Röntgenspektren haben die Wissenschaftler an der Synchrotronquelle BESSY II des HZB aufgenommen. An dem Messplatz hat die Gruppe um Prof. Emad Aziz dafür eine Mikrojet-Anlage aufgebaut. Erst damit war es möglich, flüssige Proben frei von Membranen mithilfe von Synchrotronstrahlung zu untersuchen.
Kathrin Lange betont, dass ihre Ergebnisse nicht nur für das System Wasser/Acetonitril Bedeutung haben. „Unsere Ergebnisse sind ein wichtiger Schritt zum besseren Verständnis der Röntgenemissionspektren von Wasser aber auch ähnlicher Systeme mit Wasserstoffbrückenbindungen.“
- Spintronik an BESSY II: Echtzeit-Analyse von magnetischen DoppelschichtsystemenSpintronische Bauelemente ermöglichen Datenverarbeitung mit deutlich weniger Energieverbrauch. Sie basieren auf der Wechselwirkung zwischen ferromagnetischen und antiferromagnetischen Schichten. Nun ist es einem Team von Freier Universität Berlin, HZB und Universität Uppsala gelungen, für jede Schicht separat zu verfolgen, wie sich die magnetische Ordnung verändert, nachdem ein kurzer Laserpuls das System angeregt hat. Dabei konnten sie auch die Hauptursache identifizieren, die für den Verlust der antiferromagnetischen Ordnung in der Oxidschicht sorgt: Die Anregung wird von den heißen Elektronen im ferromagnetischen Metall zu den Spins im Antiferromagneten transportiert.
- Umweltchemie an BESSY II: Radikale in GewässernWie entstehen in wässrigen Lösungen unter UV-Licht so genannte Radikale? Diese Frage spielt sowohl für die Gesundheitsforschung als auch für den Umweltschutz eine wichtige Rolle, beispielsweise im Zusammenhang mit der Überdüngung von Gewässern durch die Landwirtschaft. Ein Team hat nun an BESSY II eine neue Methode etabliert, um Hydroxyl-Radikale in Lösung zu untersuchen. Mit einem Trick konnten sie überraschende Einblicke in den Reaktionspfad gewinnen.
- Proteinkristallographie an BESSY II: Schneller, besser und automatischerViele Erkrankungen hängen mit Fehlfunktionen von Proteinen im Organismus zusammen. Die dreidimensionale Architektur dieser Moleküle ist oft äußerst komplex, liefert aber wertvolle Hinweise für das Verständnis von biologischen Prozessen und die Entwicklung von Medikamenten. Mit Röntgendiffraktion an den MX-Beamlines von BESSY II lässt sich die 3D Struktur von Proteinen entschlüsseln. Mehr als 5000 Strukturen sind bis heute an den drei MX-Beamlines von BESSY II gelöst worden. Ein Rückblick und Ausblick im Gespräch mit Manfred Weiss, dem Leiter der Makromolekularen Kristallographie.