Festsymposium zur 1000. Proteinstruktur an BESSY II
Im Juli 2013 wurde die 1000. Proteinstruktur veröffentlicht, die auf bei BESSY II gemessenen Daten beruht. Aus diesem Anlass lädt das HZB am Mittwoch, den 16.10.2013, zu einem Festsymposium ein.
Das Protein gehört zu der Gruppe der Sirtuine, die bei Alterungs-, Stress- und Stoffwechselprozessen im menschlichen Organismus eine Rolle spielen. Die Wissenschaftler um Prof. Clemens Steegborn von der Universität Bayreuth konnten dabei entschlüsseln, wie ein Wirkstoff die Aktivität eines Sirtuins hemmen kann. Die Analyse des 1000. Proteins ist auch deshalb ein besonderes Highlight, weil die Ergebnisse neue Möglichkeiten für Tumortherapien aufzeigen.
Proteinkristalle sind extrem winzig und fragil, erst seit zehn Jahren gibt es an BESSY II die Möglichkeit, solche Proben zu analysieren. Eigens zu diesem Zweck haben HZB-Experten um Dr. Uwe Müller und Dr. Manfred Weiss drei MX-Beamlines aufgebaut und verbessern seitdem kontinuierlich die Instrumentierung. Seit Februar 2013 ermöglicht der neue Detektor PILATUS-6M sogar noch deutlich genauere Einblicke in die komplexen Faltungen der Lebensbausteine.
Die Veranstaltung findet am Mittwoch, den 16. Oktober 2013, von 13.30 bis 17.00 Uhr im BESSY-Hörsaal auf dem WCRC in Adlershof statt.
Vertreter der Medien sind herzlich eingeladen. Bitte melden Sie sich vorab an unter 1000.Proteinstruktur@helmholtz-berlin.de
Zum Programm:
Mehr Informationen zur 1000. Proteinstruktur an BESSY II
arö
https://www.helmholtz-berlin.de/pubbin/news_seite?nid=13829;sprache=de
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BESSY II: Hochaufgelöste Einblicke in einzelne Biomoleküle und Katalysatoren
Winzige biologische Proben und sogar einzelne Biomoleküle können nun an der BESSY-II-Infrarot-Beamline unter lebensnahen Bedingungen in höchster Auflösung untersucht werden. Die nanoskalige Infrarotspektroskopie (s-SNOM) wurde dafür verbessert und gründlich validiert. Ultradünne Membrane auf Siliziumbasis ermöglichen dabei die Untersuchung im wässrigen Medium. Ein internationales Team um den HZB-Experten Dr. Alexander Veber konnte nach einem ersten Proof-of-Concept nachweisen, dass Nano-IR-Messungen in wässriger Umgebung mit den erwarteten Fernfeld-IR-Spektren übereinstimmen. Dieser methodische Fortschritt ermöglicht nun tiefere Einblicke in Biomaterialien, aber auch die Beobachtung katalytischer Prozesse in flüssigen Umgebungen.
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Neue Methode zeigt, wie molekulare Schalter von ihren Nachbarn beeinflusst werden
Forschende der Friedrich-Schiller-Universität Jena und des Helmholtz-Zentrums Berlin (HZB) können erstmals direkt erkennen, wie die Umgebung eines molekularen Schalters dessen elektronische Struktur beeinflusst. Molekulare Schalter sind Moleküle, die sich durch äußere Einflüsse wie Temperaturänderungen zwischen zwei Zuständen umschalten lassen – ähnlich einem Schalter mit den Positionen „An“ und „Aus“. Solche Moleküle werden als mögliche Bausteine für künftige Datenspeicher oder Sensormaterialien erforscht. Mit Hilfe der magnetischen Terahertz-Spektroskopie an BESSY II konnten die Forschenden nun erstmals unterscheiden, ob benachbarte Moleküle in einem Material gleich oder anders geschaltet sind. Die Ergebnisse sind in der Zeitschrift „Angewandte Chemie International Edition“ erschienen.
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Beschleunigerprojekt SEAlab: Abschluss und Ausblick
Das Beschleunigerprojekt SEAlab hat die letzte Messkampagne im Sommer 2026 erfolgreich abgeschlossen. Nun wird die Anlage zurückgebaut, viele Komponenten sollen weiterverwendet werden. Die beiden Beschleunigungsphysiker Axel Neumann und Thorsten Kamps erklären, was das Projekt erreicht hat, und geben einen Ausblick auf die Zukunft.