Gemeinsames Treffen der Strukturbiologen in Berlin: der 6. Joint-MX-Day am 23. September 2015 am HZB
Proteinkristalle an BESSY II studieren: Dank eines einmaligen Projektes können Studierende der FU Berlin regelmäßig am Snychrotron experimentieren. Das ist nur einer der sichtbaren Erfolge der Kooperation in der Berliner Strukturbiologie. Foto: Silvia Zerbe/HZB
Die Hauptstadt hat sich in den letzten Jahren zu einem Hotspot der Strukturbiologie in Deutschland entwickelt. Entscheidend dazu beigetragen hat das hohe Maß an Kooperation zwischen außeruniversitären Forschungseinrichtungen und Universitäten. Aber auch Wissenschaft und Industrie arbeiten in der Strukturbiologie sehr eng zusammen. Am 23. September 2015 findet der 6. Joint-MX-Day statt, bei dem sich Forscher über neue Methoden, Ansätze und Erkenntnisse in der Strukturbiologie austauschen werden.
Erwartet werden bis zu 120 Teilnehmerinnen und Teilnehmer. Seit 2010 kooperieren im Rahmen des Joint-MX-Lab die Humboldt-Universität, die Freie Universität, das Max-Delbrück-Zentrum, das Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie und das Helmholtz-Zentrum Berlin. Das HZB bietet am Elelektronenspeicherring BESSY II drei Beamlines für die Proteinkristallographie an. Diese teilweise hochautomatisierten Messeinrichtungen werden von ca. 300 Gastforschern pro Jahr genutzt.
Wann und wo?
Uhrzeit: 9 bis 18.30 Uhr
Ort: Helmholtz-Zentrum Berlin, Albert-Einstein-Str. 15, 12489 Berlin, Hörsaal
Programm
Das Programm finden Sie hier. Die Veranstaltung findet in englischer Sprache statt.
Anmeldung
Wer noch an der Veranstaltung teilnehmen möchte, sollte schnellstmöglich eine E-Mail an Frau Bierbaum schicken.
- Humboldt-Fellow am HZB-Institut für Solare Brennstoffe: Alexander R. UhlAlexander R. Uhl von der UBC Okanagan School of Engineering in Kelowna, Kanada, will mit Roel van de Krol vom HZB-Institut für Solare Brennstoffe einen effizienten und günstigen Photoelektrolyseur entwickeln, um mit Sonnenlicht Wasserstoff zu produzieren. Sein Aufenthalt wird von der Alexander von Humboldt-Stiftung gefördert.
- 5000. Proteinstruktur an BESSY II: Startpunkt für einen COVID-WirkstoffViele Proteine besitzen eine komplexe Architektur, die bestimmte biologische Funktionen ermöglicht. An manchen Stellen können Moleküle andocken und die Funktion des Proteins verändern. Ein Team am HZB hat nun das Nsp1-Protein untersucht, das bei der Infektion mit dem SARS-CoV-2-Virus eine Rolle spielt. Sie analysierten Proteinkristalle, die sie zuvor mit Molekülen aus einer Fragmentbibliothek versetzt hatten und entdeckten dabei insgesamt 21 Kandidaten als Startpunkte für die Medikamentenentwicklung. Gleichzeitig entschlüsselten sie damit auch die 5000. Struktur an BESSY II.
- Was die Zinkkonzentration in Zähnen verrätZähne sind Verbundstrukturen aus Mineralien und Proteinen, dabei besteht der Großteil des Zahns aus Dentin, einem knochenartigen, hochporösen Material. Diese Struktur macht Zähne sowohl stark als auch empfindlich. Neben Kalzium und Phosphat enthalten Zähne auch Spurenelemente wie Zink. Mit komplementären mikroskopischen Verfahren hat ein Team der Charité Berlin, der TU Berlin und des HZB die Verteilung von natürlichem Zink im Zahn ermittelt. Das Ergebnis: mit zunehmender Porosität des Dentins in Richtung Pulpa steigt die Zinkkonzentration um das 5- bis 10-fache. Diese Erkenntnis hilft, den Einfluss von zinkhaltigen Füllungen auf die Zahngesundheit besser zu verstehen und könnte Verbesserungen in der Zahnmedizin anstoßen.