Neuer Detektor beschleunigt die Proteinkristallographie

An einer der drei MX-Beamlines am HZB wurde letzte Woche ein neuer Detektor installiert. Im Vergleich zum alten Detektor ist der neue besser, schneller und empfindlicher. Er ermöglicht es, binnen kürzester Zeit vollständige Datensätze von komplexen Proteinen aufzunehmen.

Proteine bestehen aus tausenden von Bausteinen, die komplexe Architekturen mit gefalteten oder verwickelten Bereichen bilden können. Für die Funktion des Proteins im Organismus spielt ihre Gestalt jedoch die entscheidende Rolle. Mit Hilfe der makromolekularen Kristallographie an BESSY II ist es möglich, die Architektur von Proteinmolekülen zu entschlüsseln. Dafür werden winzige Proteinkristalle mit Röntgenlicht aus der Synchrotronquelle BESSY II durchleuchtet. Aus den gewonnenen Beugungsmustern lässt sich die Morphologie der Moleküle errechnen.

Nun hat das MX-Team an BESSY II an der MX-Beamline 14.1 einen neuen Detektor in Betrieb genommen, der zwei- bis dreimal schneller als bisher arbeitet. Als Probe analysierte das Team einen Kristall aus dem Enzym PETase. PETase ist in der Lage, den Kunststoff PET teilweise abzubauen. In weniger als einer Minute konnte der Detektor einen vollständigen Beugungsdatensatz aufzeichnen, der Daten aus einem Winkelbereich von 180 Grad umfasst. Der Datensatz besteht aus 1200 Bildern, die jeweils 45 Millisekunden lang der Röntgenstrahlung ausgesetzt waren. „Die resultierende Elektronendichte war von ausgezeichneter Qualität und zeigte alle strukturellen Merkmale des Enzyms“, erklärt Dr. Manfred Weiss, der das MX-Team an BESSY II leitet.

Der Erfolg der HZB MX-Beamlines wird durch mehr als 3000 PDB-Einträge aus experimenteller Strahlzeit von mehr als hundert internationalen Nutzergruppen aus dem akademischen Bereich und pharmazeutischen Forschungsunternehmen dokumentiert.