HZB und Freie Universität Berlin bauen die gemeinsame Forschergruppe „Makromolekulare Kristallographie“ auf
Gemeinsame Nachwuchsausbildung: In Lehrveranstaltungen stellen Studierende Proben her und untersuchen sie an den MX-Beamlines von BESSY II. Foto: HZB
Seit acht Jahren kooperiert die HZB-Arbeitsgruppe „Makromolekulare Kristallographie“ erfolgreich mit dem Lehrstuhl „Strukturbiochemie“ unter der Leitung von Prof. Markus Wahl an der Freien Universität Berlin. Nun wird sich diese Zusammenarbeit weiter intensivieren. Beide Einrichtungen bauen eine gemeinsame Forschergruppe auf, um biochemische Vorgänge bei der Verarbeitung von genetischen Informationen zu untersuchen. Die Forschergruppe profitiert dabei insbesondere vom Zugang zu den drei MX-Beamlines, an denen Proteinkristalle mit dem Synchrotronlicht von BESSY II untersucht werden können.
„Wir freuen uns sehr, dass unsere Arbeitsgruppe durch die Kooperationsvereinbarung eine intensive wissenschaftliche Anbindung bekommt, die sehr fruchtbar für alle Beteiligten sein wird“, sagt Dr. Manfred Weiss, Leiter der HZB-Gruppe „Makromolekulare Kristallographie“ bei der feierlichen Inauguration der Forschergruppe am 22. Februar 2017.
Während das HZB-Team vor allem an der Weiterentwicklung der Instrumentierung sowie an methodischen Aspekten der makromolekularen Kristallographie forscht, bringt die Gruppe der Freien Universität Berlin ihre Expertise auf dem Gebiet der Struktur-Funktionsbeziehungen bei der Genregulation ein. „Wir werden besonders vom Knowhow der HZB-Gruppe in kristallographischen Methoden der Wirkstoffentwicklung profitieren“, ist Prof. Dr. Markus Wahl überzeugt.
Die Teams von Freier Universität Berlin und Helmholtz-Zentrum Berlin kooperieren seit langem sehr erfolgreich miteinander und engagieren sich unter anderem in der Nachwuchsausbildung. Sie bieten gemeinsam mit dem Max-Delbrück-Zentrum für Molekulare Medizin eine methodische Lehrveranstaltung für Studierende an, in der die Teilnehmerinnen und Teilnehmer Proben herstellen und an MX-Beamlines von BESSY II untersuchen können. Dies ist eine in Deutschland einzigartige praktische Ausbildung für angehende Biochemiker. Die Absolventinnen und Absolventen sind gefragte Fachkräfte in einem für die Hauptstadtregion sehr wichtigen Forschungs- und Wirtschaftszweig.
Zu dieser Entwicklung entscheidend beigetragen hat das Joint MX-Laboratory, das seit 2010 die Expertisen von fünf Partnern bündelt: Forschende der Humboldt-Universität zu Berlin, der Freien Universität Berlin, des Max-Delbrück-Zentrums und des Forschungsinstituts für Molekulare Pharmakologie erhalten einfacheren Zugang zu den Kristallographie-Messplätzen an BESSY II und setzen gemeinsame Forschungsprojekte um. „Das Joint MX-Lab ist für alle Partner eine große Erfolgsgeschichte und soll fortgesetzt werden“, sagt Manfred Weiss.
- Proteinkristallographie an BESSY II: Schneller, besser und automatischerViele Erkrankungen hängen mit Fehlfunktionen von Proteinen im Organismus zusammen. Die dreidimensionale Architektur dieser Moleküle ist oft äußerst komplex, liefert aber wertvolle Hinweise für das Verständnis von biologischen Prozessen und die Entwicklung von Medikamenten. Mit Röntgendiffraktion an den MX-Beamlines von BESSY II lässt sich die 3D Struktur von Proteinen entschlüsseln. Mehr als 5000 Strukturen sind bis heute an den drei MX-Beamlines von BESSY II gelöst worden. Ein Rückblick und Ausblick im Gespräch mit Manfred Weiss, dem Leiter der Makromolekularen Kristallographie.
- Humboldt-Fellow am HZB-Institut für Solare Brennstoffe: Alexander R. UhlAlexander R. Uhl von der UBC Okanagan School of Engineering in Kelowna, Kanada, will mit Roel van de Krol vom HZB-Institut für Solare Brennstoffe einen effizienten und günstigen Photoelektrolyseur entwickeln, um mit Sonnenlicht Wasserstoff zu produzieren. Sein Aufenthalt wird von der Alexander von Humboldt-Stiftung gefördert.
- 5000. Proteinstruktur an BESSY II: Startpunkt für einen COVID-WirkstoffViele Proteine besitzen eine komplexe Architektur, die bestimmte biologische Funktionen ermöglicht. An manchen Stellen können Moleküle andocken und die Funktion des Proteins verändern. Ein Team am HZB hat nun das Nsp1-Protein untersucht, das bei der Infektion mit dem SARS-CoV-2-Virus eine Rolle spielt. Sie analysierten Proteinkristalle, die sie zuvor mit Molekülen aus einer Fragmentbibliothek versetzt hatten und entdeckten dabei insgesamt 21 Kandidaten als Startpunkte für die Medikamentenentwicklung. Gleichzeitig entschlüsselten sie damit auch die 5000. Struktur an BESSY II.