Wie die Zelle ein molekulares Messer sicher verwahrt

Struktur eines Brr2-Proteins. Es gehört zu einer Familie von Enzymen, die als RNA-Helikasen bezeichnet werden.

Struktur eines Brr2-Proteins. Es gehört zu einer Familie von Enzymen, die als RNA-Helikasen bezeichnet werden.

Alles Leben auf der Erde wird durch zelluläre Prozesse ermöglicht, die zeitlich und räumlich streng kontrolliert ablaufen müssen. Forscher des Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie in Göttingen und der Freien Universität Berlin haben jetzt mithilfe von Messungen an der MX-Beamline von BESSY II einen neuen Mechanismus aufgeklärt, der einen lebenswichtigen Prozess bei der Genexpression in höheren Organismen steuert. Versagt dieser Steuerungsmechanismus, kann dies beim Menschen zum Erblinden führen. (Science, 23. Mai 2013).

Traudy Wandersleben und Karine Santos aus der Arbeitsgruppe „Strukturbiochemie“ von Markus Wahl an der Freien Universität Berlin haben die atomare Struktur eines für den Steuerungsprozess wichtigen Proteins aufgeklärt. „Dafür haben wir das Verfahren der Röntgenkristallografie eingesetzt. Spezielle Messeinrichtungen des BESSY II-Synchrotrons am Helmholtz-Zentrum Berlin bieten uns dafür beste Voraussetzungen“, erläutert Wahl.

Lesen Sie die vollständige Pressemitteilung der Freien Universität Berlin.

Originalveröffentlichung:
Sina Mozaffari Jovin, Traudy Wandersleben, Karine F. Santos, Cindy L. Will, Reinhard Lührmann, Markus C. Wahl: Inhibition of RNA helicase Brr2 by the C-terminal tail of the spliceosomal protein Prp8. Science, 23 Mai 2013, doi: 10.1126/science.1237515

Weitere Publikationen zum Thema:

[1] Karine F. Santos, Sina Mozaffari Jovin, Gert Weber, Vladimir Pena, Reinhard Lührmann, Markus C. Wahl: Structural basis for functional cooperation between tandem helicase cassettes in Brr2-mediated remodeling of the spliceosome. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 109, 17418-17423 (2012).

[2] Sina Mozaffari Jovin, Karine F. Santos, He-Hsuan Hsiao, Cindy L. Will, Henning Urlaub, Markus C. Wahl, Reinhard Lührmann: The Prp8 RNase H-like domain inhibits Brr2-mediated U4/U6 snRNA unwinding by blocking Brr2 loading onto the U4 snRNA. Genes Dev. 26, 2422-2434 (2012).

Weiterführende Informationen:
Webseite der Abteilung „Zelluläre Biochemie“ am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen

Webseite der Arbeitsgruppe „Strukturbiochemie“ an der Freien Universität Berlin

übernommen von FU

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