Sehen, riechen, schmecken: Wie Biomoleküle in Sinneszellen funktionieren
Rhodopsin vor der Aktivierung durch Licht (links) und danach (rechts): Die Anregung führt im Innern des Moleküls zu Änderungen an funktionalen Gruppen (Lupe), die sich auf das gesamte Molekül auswirken. © E. Ritter/HZB
Ein Team hat analysiert, wie sich das Biomolekül Rhodopsin nach der Aktivierung durch Licht verändert. Rhodopsin spielt beim Sehen eine zentrale Rolle, ist aber auch ein Prototyp für Rezeptoren in anderen Sinnesorganen. Ein neu entwickeltes Infrarotspektrometer an BESSY II hat es ermöglicht, diese Untersuchung erstmals unter natürlichen Bedingungen durchzuführen. Mit der neuen Methode lassen sich schnelle, irreversible Reaktionen mit nur einer einzigen Messung beobachten. Bislang mussten dafür tausende solcher Reaktionen ausgewertet werden. Viele biologische Prozesse sind jedoch irreversibel und lassen sich nicht zyklisch wiederholen.
Zeitaufgelöste Infrarotspektroskopie im Submillisekunden-Bereich ist eine wichtige Methode, um die Beziehung zwischen Funktion und Struktur in Biomolekülen zu untersuchen. Dies funktioniert jedoch nur dann, wenn die Reaktion viele Tausende Mal wiederholt werden kann. Das ist aber bei einer Vielzahl von biologischen Prozessen nicht der Fall: Sie basieren vielmehr auf sehr schnellen und irreversiblen Reaktionen, beispielsweise in den Sinneszellen der Netzhaut beim Sehen.
Féry-Infrarotspektrometer: Eine einzige Messung reicht
Nun hat ein Team um Dr. Ulrich Schade (HZB) und Dr. Eglof Ritter (Humboldt-Universität zu Berlin) an der IRIS-Beamline von BESSY II ein neues Instrument entwickelt, das mit einer einzigen Messung auch solche irreversiblen Reaktionen erfassen kann. Die Zeitauflösung beträgt dabei wenige Mikrosekunden. Das Instrument, ein Féry-Spektrometer, nutzt einen hochempfindlichen Detektor (sog. Focal-Plane-Array-Detektor) und spezielle Optiken, um die brillante Infrarotstrahlung der Synchrotronquelle BESSY II optimal auszunutzen. Das Team konnte damit erstmals die Aktivierung von Rhodopsin unter nahezu physiologischen Bedingungen beobachten.
Nagelprobe für das System: Rhodopsin
„Wir haben Rhodopsin verwendet, da es nach Lichtanregung irreversibel zerfällt und somit eine echte Nagelprobe für das System ist“, erklärt Ritter, Erstautor der Studie. Das Protein Rhodopsin ist das Sehpigment in den Stäbchen der Netzhaut des Auges. Schon einzelne Photonen können Rhodopsin aktivieren - damit ermöglicht es die Wahrnehmung von geringsten Lichtintensitäten. Darüber hinaus ist Rhodopsin der Prototyp einer großen Klasse von Rezeptoren, die unter anderem für Riechen, Schmecken, Druckempfinden, Hormonrezeption usw. verantwortlich sind, und die alle auf eine sehr ähnliche Art und Weise funktionieren.
Das Team untersuchte außerdem ein weiteres spannendes Protein erstmals im Infrarotbereich: Actinorhodopsin. Dieses Molekül ist in der Lage, Lichtenergie in einen elektrischen Strom umzuwandeln – eine Eigenschaft, die sich manche Bakterien zur Gewinnung elektrochemischer Energie für ihren Stoffwechsel zu Nutzen machen.
„Mit der neuen Methode lassen sich die molekularen Reaktionsmechanismen aller irreversiblen Prozesse (oder langsam zyklischen Prozesse) untersuchen, zum Beispiel im Bereich der Energiekonversion und –Speicherung“, betont Schade, der das IRIS-Team leitet.
Die Arbeit erschien im Journal of Physical Chemistry Letters (2019): Féry Infrared Spectrometer for Single-Shot Analysis of Protein Dynamics. Eglof Ritter, Ljiljana Puskar, So Young Kim, Jung Hee Park, Klaus Peter Hofmann, Franz Bartl, Peter Hegemann, Ulrich Schade
DOI: 10.1021/acs.jpclett.9b03099
- Ein innerer Kompass für Meereslebewesen im PaläozänVor Jahrmillionen produzierten einige Meeresorganismen mysteriöse Magnetpartikel von ungewöhnlicher Größe, die heute als Fossilien in Sedimenten zu finden sind. Nun ist es einem internationalen Team gelungen, die magnetischen Domänen auf einem dieser „Riesenmagnetfossilien” mit einer raffinierten Methode an der Diamond-Röntgenquelle zu kartieren. Ihre Analyse zeigt, dass diese Partikel es den Organismen ermöglicht haben könnten, winzige Schwankungen sowohl in der Richtung als auch in der Intensität des Erdmagnetfelds wahrzunehmen. Dadurch konnten sie sich verorten und über den Ozean navigieren. Die neue Methode eignet sich auch, um zu testen, ob bestimmte Eisenoxidpartikel in Marsproben tatsächlich biogenen Ursprungs sind.
- Was vibrierende Moleküle über die Zellbiologie verratenMit Infrarot-Vibrationsspektroskopie an BESSY II lassen sich hochaufgelöste Karten von Molekülen in lebenden Zellen und Zellorganellen in ihrer natürlichen wässrigen Umgebung erstellen, zeigt eine neue Studie von einem Team aus HZB und Humboldt-Universität zu Berlin. Die Nano-IR-Spektroskopie mit SNOM an der IRIS-Beamline eignet sich, um winzige biologische Proben zu untersuchen und Infrarotbilder der Molekülschwingungen mit Nanometer-Auflösung zu erzeugen. Es ist sogar möglich, 3D-Informationen, also Infrarot-Tomogramme, aufzuzeichnen. Um das Verfahren zu testen, hat das Team Fibroblasten auf einer hochtransparenten SiC-Membran gezüchtet und in vivo untersucht. Die Methode ermöglicht neue Einblicke in die Zellbiologie.
- Verleihung des Technologietransfer-Preises 2025Die Verleihung des Technologietransfer-Preises wird am 13. Oktober um 14 Uhr im Hörsaal des BESSY-II-Gebäudes in Adlershof stattfinden.