Sehen, riechen, schmecken: Wie Biomoleküle in Sinneszellen funktionieren
Rhodopsin vor der Aktivierung durch Licht (links) und danach (rechts): Die Anregung führt im Innern des Moleküls zu Änderungen an funktionalen Gruppen (Lupe), die sich auf das gesamte Molekül auswirken. © E. Ritter/HZB
Ein Team hat analysiert, wie sich das Biomolekül Rhodopsin nach der Aktivierung durch Licht verändert. Rhodopsin spielt beim Sehen eine zentrale Rolle, ist aber auch ein Prototyp für Rezeptoren in anderen Sinnesorganen. Ein neu entwickeltes Infrarotspektrometer an BESSY II hat es ermöglicht, diese Untersuchung erstmals unter natürlichen Bedingungen durchzuführen. Mit der neuen Methode lassen sich schnelle, irreversible Reaktionen mit nur einer einzigen Messung beobachten. Bislang mussten dafür tausende solcher Reaktionen ausgewertet werden. Viele biologische Prozesse sind jedoch irreversibel und lassen sich nicht zyklisch wiederholen.
Zeitaufgelöste Infrarotspektroskopie im Submillisekunden-Bereich ist eine wichtige Methode, um die Beziehung zwischen Funktion und Struktur in Biomolekülen zu untersuchen. Dies funktioniert jedoch nur dann, wenn die Reaktion viele Tausende Mal wiederholt werden kann. Das ist aber bei einer Vielzahl von biologischen Prozessen nicht der Fall: Sie basieren vielmehr auf sehr schnellen und irreversiblen Reaktionen, beispielsweise in den Sinneszellen der Netzhaut beim Sehen.
Féry-Infrarotspektrometer: Eine einzige Messung reicht
Nun hat ein Team um Dr. Ulrich Schade (HZB) und Dr. Eglof Ritter (Humboldt-Universität zu Berlin) an der IRIS-Beamline von BESSY II ein neues Instrument entwickelt, das mit einer einzigen Messung auch solche irreversiblen Reaktionen erfassen kann. Die Zeitauflösung beträgt dabei wenige Mikrosekunden. Das Instrument, ein Féry-Spektrometer, nutzt einen hochempfindlichen Detektor (sog. Focal-Plane-Array-Detektor) und spezielle Optiken, um die brillante Infrarotstrahlung der Synchrotronquelle BESSY II optimal auszunutzen. Das Team konnte damit erstmals die Aktivierung von Rhodopsin unter nahezu physiologischen Bedingungen beobachten.
Nagelprobe für das System: Rhodopsin
„Wir haben Rhodopsin verwendet, da es nach Lichtanregung irreversibel zerfällt und somit eine echte Nagelprobe für das System ist“, erklärt Ritter, Erstautor der Studie. Das Protein Rhodopsin ist das Sehpigment in den Stäbchen der Netzhaut des Auges. Schon einzelne Photonen können Rhodopsin aktivieren - damit ermöglicht es die Wahrnehmung von geringsten Lichtintensitäten. Darüber hinaus ist Rhodopsin der Prototyp einer großen Klasse von Rezeptoren, die unter anderem für Riechen, Schmecken, Druckempfinden, Hormonrezeption usw. verantwortlich sind, und die alle auf eine sehr ähnliche Art und Weise funktionieren.
Das Team untersuchte außerdem ein weiteres spannendes Protein erstmals im Infrarotbereich: Actinorhodopsin. Dieses Molekül ist in der Lage, Lichtenergie in einen elektrischen Strom umzuwandeln – eine Eigenschaft, die sich manche Bakterien zur Gewinnung elektrochemischer Energie für ihren Stoffwechsel zu Nutzen machen.
„Mit der neuen Methode lassen sich die molekularen Reaktionsmechanismen aller irreversiblen Prozesse (oder langsam zyklischen Prozesse) untersuchen, zum Beispiel im Bereich der Energiekonversion und –Speicherung“, betont Schade, der das IRIS-Team leitet.
Die Arbeit erschien im Journal of Physical Chemistry Letters (2019): Féry Infrared Spectrometer for Single-Shot Analysis of Protein Dynamics. Eglof Ritter, Ljiljana Puskar, So Young Kim, Jung Hee Park, Klaus Peter Hofmann, Franz Bartl, Peter Hegemann, Ulrich Schade
DOI: 10.1021/acs.jpclett.9b03099
- Faszinierendes Fundstück wird zu wertvoller WissensquelleDas Bayerische Landesamt für Denkmalpflege (BLfD) hat ein besonderes Fundstück aus der mittleren Bronzezeit nach Berlin geschickt, um es mit modernsten Methoden zerstörungsfrei zu untersuchen: Es handelt sich um ein mehr als 3400 Jahre altes Bronzeschwert, das 2023 im schwäbischen Nördlingen bei archäologischen Grabungen zutage trat. Die Expertinnen und Experten konnten herausfinden, wie Griff und Klinge miteinander verbunden sind und wie die seltenen und gut erhaltenen Verzierungen am Knauf angefertigt wurden – und sich so den Handwerkstechniken im Süddeutschland der Bronzezeit annähern. Zum Einsatz kamen eine 3D-Computertomographie und Röntgendiffraktion zur Eigenspannungsanalyse am Helmholtz-Zentrum Berlin (HZB) sowie die Röntgenfluoreszenz-Spektroskopie bei einem von der Bundesanstalt für Materialforschung und -prüfung (BAM) betreuten Strahlrohr an BESSY II.
- Topologische Überraschungen beim Element KobaltDas Element Kobalt gilt als typischer Ferromagnet ohne weitere Geheimnisse. Ein internationales Team unter der Leitung von Dr. Jaime Sánchez-Barriga (HZB) hat nun jedoch komplexe topologische Merkmale in der elektronischen Struktur von Kobalt entdeckt. Spin-aufgelöste Messungen der Bandstruktur (Spin-ARPES) an BESSY II zeigten verschränkte Energiebänder, die sich selbst bei Raumtemperatur entlang ausgedehnter Pfade in bestimmten kristallographischen Richtungen kreuzen. Dadurch kann Kobalt als hochgradig abstimmbare und unerwartet reichhaltige topologische Plattform verstanden werden. Dies eröffnet Perspektiven, um magnetische topologische Zustände in Kobalt für künftige Informationstechnologien zu nutzen.
- MXene als Energiespeicher: Vielseitiger als gedachtMXene-Materialien könnten sich für eine neue Technologie eignen, um elektrische Ladungen zu speichern. Die Ladungsspeicherung war jedoch bislang in MXenen nicht vollständig verstanden. Ein Team am HZB hat erstmals einzelne MXene-Flocken untersucht, um diese Prozesse im Detail aufzuklären. Mit dem in situ-Röntgenmikroskop „MYSTIIC” an BESSY II gelang es ihnen, die chemischen Zustände von Titanatomen auf den Oberflächen der MXene-Flocken zu kartieren. Die Ergebnisse zeigen, dass es zwei unterschiedliche Redox-Reaktionen gibt, die vom jeweils verwendeten Elektrolyten abhängen. Die Studie schafft eine Grundlage für die Optimierung von MXene-Materialien als pseudokapazitive Energiespeicher.