Schuldt, L.; Müller-Dieckmann, J.; Weiss, M.S. : Kristallisation biologischer Makromoleküle. Praxis der Naturwissenschaften – Chemie in der Schule 60 (2011), p. 11-14

Abstract:
Um ein grundlegendes Verständnis für die physikalischen, chemischen und biologischen Vorgänge zu entwickeln, die in der belebten Materie eine Rolle spielen und die letztendlich die Grundlage für Leben selbst darstellen, ist es unabdingbar, die dreidimensionalen Strukturen aller an diesen Vorgängen beteiligten Moleküle zu kennen. Ein hervorragendes Beispiel dafür stellt das Ribosom dar, dessen Strukturaufklärung einen solch enormen Fortschritt für die Ribosomenforschung bedeutete, dass dieser bahnbrechende Erfolg mit dem Chemienobelpreis 2009 ausgezeichnet wurde. Will man die Struktur von Molekülen dieser Größe in atomarer Auflösung bestimmen, geht das eigentlich nur mit der Röntgenstrukturanalyse. Natürlich gibt es auch andere Strukturanalysemethoden wie zum Beispiel die kernmagnetische Resonanz (NMR), aber im Lauf der letzten Jahrzehnte hat sich die Röntgenstrukturanalyse, auch Kristallstrukturanalyse genannt, quasi als Methode der Wahl in der Strukturbiologie etabliert. Gegenwärtig sind etwa 95% aller in Strukturdatenbanken hinterlegten Strukturen von biologisch relevanten Molekülen auf Röntgenstrukturanalysen zurückzuführen. Dem Vorteil atomarer Auflösung bei gleichzeitiger Größenunabhängigkeit steht der Nachteil einer Überführung der Proben vom löslichen in den kristallinen Zustand gegenüber. Diese Notwendigkeit stellt gleichzeitig den wichtigsten Engpass der Methode dar. Im Folgenden werden daher die Grundlagen, Schwierigkeiten und die wichtigsten Methoden zur Kristallisation biologischer Makromoleküle erläutert.